Aviso: Esta noticia tiene más de un año. Última actualización: 26/01/2010 10:52
Investigadores de la Universidad de York en Reino Unido han identificado un cambio estructural clave necesario para que la insulina se vuelva activa, lo que podría conducir a una mejora en las terapias antidiabéticas. Los resultados del trabajo se publican en la edición digital de la revista 'Proceedings of the National Academy of Sciences' (PNAS).
La insulina regula los niveles de azúcar en sangre y tienen un amplio impacto sobre el metabolismo de la grasa y las proteínas. Los menores niveles de esta pequeña molécula o la insensibilidad celular a su presencia suele conducir a la diabetes mellitus, una enfermedad que afecta a cerca del 3 por ciento de la población mundial.
La insulina está formada por dos cadenas de péptidos, una cadena A y una cadena B, estabilizadas por vínculos intramoleculares. Los científicos, dirigidos por Andrzej Brzozowski, diseñaron y analizaron la estructura de la insulina altamente activa análoga para determinar la estructura exacta de la forma activa de la hormona sobre su receptor, que se desconoce en gran medida.
Los investigadores descubrieron que el acortamiento de uno de los residuos de aminoácido sobre la cadena B de la proteína daba lugar a una transición del componente de la insulina de activa a inactiva. El cambio de forma de la alteración de la proteína reveló aminoácidos ocultos implicados en la unión de la insulina con su receptor.
Según los autores, los aminoácidos podrían proporcionar detalles estructurales para métodos experimentales en el diseño de moléculas eficaces para combatir la diabetes.