Publicado 29/06/2021 15:42CET

Un estudio halla una molécula humana que neutraliza el desencadenante del Párkinson

CERDANYOLA DEL VALLÈS (BARCELONA), 29 Jun. (EUROPA PRESS) -

Un estudio hecho por investigadores de la Universitat Autònoma de Barcelona (UAB) y la Universidad de Zaragoza (UniZar) ha encontrado una molécula humana que neutraliza las formas tóxicas de la proteína que desencadena la enfermedad del Párkinson.

Se trata de la molécula llamada LL-37, que se encuentra en el cerebro y el intestino, y que evita la agregación y bloquea la toxicidad, uniéndose de forma fuerte a la agregación de alfa-sinucleína, que está relacionada con la pérdida de neuronas y la propagación de la patología en el cerebro, según ha informado la UAB este martes en un comunicado.

El trabajo ha hallado que esta unión se produce de forma selectiva y "con una potencia superior a la de cualquier péptido anteriormente descrito, equivalente a la de un anticuerpo" y que hace una inhibición de la agregación a concentraciones muy bajas y protege totalmente a las células neuronales del daño causado.

Esta molécula, tal y como ha precisado la investigación, se sitúa en órganos "donde tiene lugar la agregación de alfa-sinucleína en el Párkinson", por eso, ha subrayado que la actividad de la LL-37 puede responder a un mecanismo desarrollado por el propio organismo para luchar de manera natural, y ahora, la idea de los responsables de la observación es estudiar en esta línea, cómo se podría regular y si podría ser una terapia segura.

Además de esta opción para ser "una potencial vía terapéutica para la enfermedad del Párkinson y otras sinucleinopatías, las moléculas identificadas" son herramientas prometedoras para su diagnóstico, al discriminar entre las especies de alfa-sinucleína funcionales y las tóxicas.

En el estudio se han analizado computacionalmente más de 25.000 péptidos humanos y se han aplicado métodos de espectroscopia de molécula única e ingeniería de proteínas, así como se han realizado cultivos celulares 'in vitro' utilizando oligómeros tóxicos.

El trabajo, publicado en al revista 'Nature Communications', ha contado con la participación de profesionales del Instituto de Biotecnología y de Biomedicina (IBB) de la UAB y el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la UniZar.

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