Descifran la estructura de una proteasa implicada en enfermedades cardiovasculares y cáncer

BARCELONA, 26 Jun. (EUROPA PRESS) -

Una investigación liderada por el Instituto de Biotecnología y Biomedicina de la Universitat Autònoma de Barcelona (IBB-UAB) ha descifrado la estructura de la proteasa humana SENP5, implicada en enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos.

El trabajo, publicado en la revista 'Nature Communications', abre la vía a oportunidades terapéuticas "con efectos secundarios mínimos", informa la UAB en un comunicado de este jueves.

PROTEÍNA SUMO

Las modificaciones en las proteínas después de ser sintetizadas ejercen un papel "fundamental" en la regulación celular, ya que pueden modificar la actividad biológica de dichas proteínas e influir en varios procesos fisiológicos.

Entre esas modificaciones se encuentra la sumoilación, en la que la proteína Sumo se une a otras proteínas y modula sus funciones; en ese proceso se implican, entre otros, las proteasas de Sumo, que activan la molécula y procesan y eliminan su unión con las proteínas diana.

El equipo investigador ha caracterizado la estructura de la proteasa SENP5 con el objetivo de identificar los residuos "clave" para la discriminación y la especificidad de esta respecto de los distintos tipos de Sumo.

RESULTADOS

Los resultados del análisis revelan una región con carga positiva directamente implicada por la preferencia de SENP5 con el tipo Sumo2; gracias a la caracterización, se han podido definir los contactos "clave" de la proteasa con Sumo2, lo que abre el camino a la investigación y diseño de inhibidores específicos.

La familia SENP tiene un papel fundamental en la regulación de varios procesos celulares, y la desregulación de estos procesos está implicada en numerosas enfermedades, como el cáncer, los trastornos neurodegenerativos y las enfermedades cardiovasculares.

"Los resultados obtenidos podrían facilitar el desarrollo de inhibidores altamente específicos dirigidos a miembros concretos de la familia de proteasas estudiadas y ofrecer así nuevas oportunidades terapéuticas con efectos secundarios mínimos", ha resumido el investigador de la UAB y coordinador de la investigación, David Reverter.