EHUko ikertzaileek zelula-mintzen fisiorako mekanismo berri bat proposatu dute

EHU

BILBO 8 Abr. (EUROPA PRESS) -

Euskal Herriko Unibertsitateko (EHU) Biofisika Unitateko Mintzen Nanomekanika taldeak zuzendutako ikerketa batek zelula-mintzen zatiketaz arduratzen den proteina baten funtzionamendua karakterizatzea ahalbidetu du. 'Science' aldizkari ospetsuan argitaratutako ikerketaren emaitzek aukera ematen dute zelularen biziaren oinarrizko mekanismoak, hala nola zelula-mintzen bat-egitea eta zatiketa, ikuspegi berri batetik ikusteko. Horrez gainera, landutako metodologiari esker, patologia neuromuskular batzuk diagnostikatu ahal izango dira.

EHUko iturriek azaldu dutenez, zelulek proteina espezializatu batzuk dituzte mintzak batu (fusioa) edo bereizi (fisioa) ahal izan daitezen, kanpo-ingurunetik babesteko eginkizuna galdu gabe. Proteina espezializatu horietako bat dinamina da, besikula endozitikoetako lepoen konstrikzioaz eta fisioaz arduratzen dena.

Dinaminak bi ezaugarri nagusi ditu: kurbadura altuko mintzak (besikula-lepoak) mihiztatzeko ahalmena eta GTPasa aktibitatea, hau da, GTP molekulen barnean metatutako energia erabiltzeko ahalmena. GTP izeneko konposatu kimikoak -guanosin trifosfatoaren laburdura da- oso zeregin garrantzitsua du zelulen metabolismoan.

Orain arte, uste zen dinaminak GTParen energia baliatzen zuela besikularen lepoan konstrikzio handia lortzeko eta, hala, fisioa eragiteko. Hala ere, Vadim Frolov Ikerbasqueko irakasleak zuzendutako ikerketari esker, lehen aldiz lortu da dinaminaren fisio-ekintza karakterizatzea eskala nanometrikoan eta denbora-bereizmen handiarekin. "Dinaminaren unitate funtzional minimoa karakterizatzea lortu dugu", dio ikertzaileak.

Azterketa honen bidez, dinaminak mintza bereizteko erabiltzen duen prozesua bi alditan banatu ahal izan da: lehena, guztiz mekanikoa, besikularen lepoaren konstrikzioari dagokio; eta bigarren aldian, dinaminak "zentro katalitiko gisa jokatzen du, bere domeinuetako batzuk mintzaren barnean sartuz", Frolov-ek azaldu duenez.

"GTParen hidrolisiak handitu egiten du dinaminaren molekularen barne-malgutasuna, eta, hala, proteinaren mintzaren gaineko konformazio optimoa aurkitu daiteke mintza bereizteko. Optimizazio hori 'katalisi geometrikoaren' funtsa da, hau da, mintzaren birmoldaketan proteinek duten aktibitatea ikusteko modu berri bat", gaineratu du.

IKERKETA-LERRO BERRRIA

Frolov-en iritziz, ikerketa honek "ikerketa-lerro berri bat abiarazi du Mintzen Nanomekanika taldearen barnean". Hain zuzen ere, proiektu honek -bi urte iraun du- aukera eman du "dinaminaren ekintza denboran eta espazioan doitasun handiz karakterizatzeko metodoa definitu eta garatzeko".

Fluoreszentzia-mikroskopiaren eta neurketa elektrofisiologikoen konbinazio bat da. "Orain, nanohodi lipidiko batean zeharreko ioi-iragatea neur dezakegu, eta, aldi berean, fluoreszentzia-mikroskopiaren bidez behatu. Horren emaitza da teknika bat aukera ematen duena oso prozesu azkarrak oso eskala txikian karakterizatzeko", dio Frolov-ek.

"Teknika honi esker, aztertu ahal izango dugu zergatik eragiten dituzten dinaminaren mutazio txikiek zenbait giza patologia; adibidez, patologia neuromuskularrak", gaineratu du.

Ikerketaren lehen egilea, Anna Shnyrova, Biofisika Unitatean (EHU-CSIC zentro mistoan) Vadim Frolov buru duen taldeko kidea da. Azterketa honetan parte hartu duen ikerketa-taldeak, gainera, munduan ospea duten zenbait erakundetatik iritsitako ikertzaileak ditu, hala nola Errusiako Zientzia Akademiako Kimika Fisiko eta Elektrokimikako Frumkin Institututik, Texaseko Hego-mendebaldeko Unibertsitatetik eta AEBetako Osasunaren Institutu Nazionaletatik iritsitakoak.