Recreación del fractal molecular - MPI F. TERRESTRIAL MICROBIOLOGY/ HOCHBERG
MADRID, 11 Abr. (EUROPA PRESS) -
Científicos han dado con el primer fractal molecular regular de la naturaleza: una proteína natural que sigue un patrón matemático infinito de autosimilitud.
Se trata de una enzima microbiana, la citrato sintasa de una cianobacteria, que se ensambla espontáneamente en un patrón conocido como triángulo de Sierpinski. Esta es una serie de triángulos que se repite infinitamente formada por triángulos más pequeños. Los estudios de microscopía electrónica y bioquímica evolutiva indican que este fractal puede representar un accidente evolutivo.
Copos de nieve, hojas de helecho, cabezas de coliflor romanesco: muchas estructuras en la naturaleza tienen cierta regularidad. Sus partes individuales se asemejan a la forma de toda la estructura. Estas formas, que se repiten de mayor a menor, se denominan fractales. Pero los fractales regulares que coinciden casi exactamente en todas las escalas, como en los ejemplos anteriores, son muy raros en la naturaleza.
Las moléculas también tienen cierta regularidad. Pero si se miran desde lejos, ya no se verá ningún signo de ello. Luego se ve materia lisa cuyas características ya no coinciden con las de las moléculas individuales. El grado de estructura fina que vemos depende de nuestra ampliación, a diferencia de los fractales, donde la autosimilitud persiste en todas las escalas. De hecho, los fractales regulares a nivel molecular son completamente desconocidos en la naturaleza.
Esto es algo sorprendente. Después de todo, las moléculas pueden ensamblarse en todo tipo de formas maravillosas. Los científicos cuentan con extensos catálogos de estructuras moleculares complejas autoensambladas. Sin embargo, nunca ha habido un fractal regular entre ellos. Resulta que casi todos los autoensamblajes de apariencia regular conducen al tipo de regularidad que se vuelve suave a gran escala.
"Nos topamos con esta estructura por casualidad y casi no podíamos creer lo que vimos cuando tomamos imágenes de ella por primera vez con un microscopio electrónico", dice en un comunicado sobre el nuevo hallazgo la primera autora Franziska Sendker. "La proteína forma estos hermosos triángulos y, a medida que el fractal crece, vemos estos vacíos triangulares cada vez más grandes en el medio de ellos, lo cual es totalmente diferente a cualquier conjunto de proteínas que hayamos visto antes", continúa.
¿Cómo surgió esta inusual excepción? ¿Qué distingue a la enzima de todas las demás y hace que adopte una forma fractal? En colaboración con un biólogo estructural de la Universidad de Marburg, el equipo finalmente logró determinar la estructura molecular de este conjunto mediante microscopía electrónica, lo que aclaró cómo logra su geometría fractal. "Esta fue una de las estructuras más difíciles, pero también más fascinantes, que he resuelto en mi carrera", dice Jan Schuller, cuyo grupo ayudó a determinar la estructura.
"El problema con la determinación de la estructura de un fractal es que nuestras técnicas de promedio de imágenes se confundían por el hecho de que los triángulos más pequeños pueden ser subestructuras de triángulos más grandes. El algoritmo siguió centrándose en estos triángulos más pequeños en lugar de ver las estructuras más grandes de las que formaban parte", explica.
Con la estructura en la mano, quedó claro cómo exactamente esta proteína logra ensamblarse en un fractal: normalmente, cuando las proteínas se autoensamblan, el patrón es altamente simétrico: cada cadena de proteína individual adopta la misma disposición en relación con sus vecinas. Estas interacciones simétricas siempre conducen a patrones que se suavizan a gran escala. La clave de la proteína fractal fue que su ensamblaje violaba esta regla de simetría. Diferentes cadenas de proteínas realizaron interacciones ligeramente diferentes en diferentes posiciones del fractal. Esta fue la base para formar el triángulo de Sierpinski, con sus grandes vacíos internos, en lugar de una red regular de moléculas.
¿Este extraño ensamblaje hace algo útil? "La evolución utiliza a menudo el autoensamblaje para regular las enzimas, pero en este caso a la cianobacteria en la que se encuentra esta enzima no parece importarle mucho si su citrato sintasa puede o no ensamblarse en un fractal", dice el biólogo evolutivo Georg Hochberg. uno de los autores principales del estudio. Cuando el equipo manipuló genéticamente la bacteria para evitar que su citrato sintasa se ensamblara en los triángulos fractales, las células crecieron igual de bien en una variedad de condiciones.
"Esto nos llevó a preguntarnos si esto podría ser simplemente un accidente inofensivo de la evolución. Estos accidentes pueden ocurrir cuando la estructura en cuestión no es demasiado difícil de construir", añadió.
Para probar su teoría, el equipo recreó el desarrollo evolutivo de la disposición fractal en el laboratorio. Para ello, utilizaron un método estadístico para calcular la secuencia de proteínas de la proteína fractal tal como era hace millones de años. Al producir bioquímicamente estas antiguas proteínas, pudieron demostrar que la disposición surgió repentinamente a través de un número muy pequeño de mutaciones y luego se perdió de nuevo inmediatamente en varias líneas de cianobacterias, de modo que solo permaneció intacta en esta única especie bacteriana. "Aunque nunca podemos estar totalmente seguros de las razones por las que sucedieron cosas en el pasado, este caso en particular tiene todas las trampas de una estructura biológica aparentemente compleja que surgió sin ninguna buena razón porque simplemente era muy fácil de evolucionar", afirma Hochberg.
El hecho de que algo de aspecto tan complejo como un fractal molecular pueda surgir tan fácilmente en la evolución sugiere que aún pueden esconderse más sorpresas y mucha belleza en conjuntos moleculares de muchas biomoléculas hasta ahora no descubiertos.
