MADRID, 16 Nov. (EUROPA PRESS) -
Un grupo de investigación de Barcelona liderado por Miquel Coll, del Instituto de Biología Molecular del Consejo Superior de Investigaciones Científicas, ha descubierto la estructura molecular de una proteína clave para la transmisión de información genética entre las bacterias, lo que podría ayudar a prevenir la resistencia a los antibióticos, informó hoy el propio CSIC.
Las bacterias son capaces de intercambiar fragmentos de ADN entre ellas. Esto las ayuda a evolucionar y a transferir genes de resistencia a los antibióticos. Así, algunas bacterias patógenas se vuelven insensibles a los fármacos actuales y esta resistencia se está extendiendo peligrosamente, sobre todo en los hospitales, donde el uso constante de antibióticos facilita la aparición de cepas resistentes.
La proteína relaxasa inicia y termina el proceso de transferencia de ADN. De este modo, se une al ADN y corta una de las dos hebras de la doble hélice que después será transferida a otra célula bacteriana. Los investigadores del CSIC, en colaboración con un grupo de investigación de la Universidad de Cantabria liderado por Fernando de la Cruz, han desvelado ahora la estructura atómica de esta proteína y han descubierto cómo se une y corta el ADN.
Este estudio, en el que se han utilizado rayos X de alta intensidad producidos en el sincrotrón de Grenoble (Francia), demuestra que la proteína encuentra el punto de corte e inicio de la transferencia porque es capaz de ver una extraña estructura que se forma en el ADN en ese punto. Se trata de una estructura llamada cruciforme: en lugar de la doble hélice normal, en el punto de anclaje y corte el DNA forma una cruz, con 4 brazos.
El trabajo de los investigadores del CSIC y de la Universidad de Cantabria facilitará el diseño de nuevos fármacos que, inhibiendo la acción de estas proteínas, impidan que las bacterias se vuelvan resistentes, según se refleja en el próximo número de la revista 'Nature Structural Biology'.